Une nouvelle cible pour inhiber l'infection du paludisme et de la toxoplasmose

Maryse Lebrun, directrice de recherche à l'Inserm et ses collaborateurs du laboratoire Dynamique des interactions membranaires normales et pathologiques (CNRS Universités Montpellier 1 et 2), ont caractérisé un complexe de protéines qui permet aux agents responsables du paludisme et de la toxoplasmose d'infecter les cellules hôtes. Un mécanisme très original car le parasite fournit à la fois le récepteur qu'il insère dans la membrane de la cellule hôte et le ligand qu'il expose à sa surface. La structure tridimensionnelle du complexe vient d'être élucidée par les chercheurs. Ces nouvelles données sont publiées dans la revue Science datée du 22 juillet 2011. En vue : la conception de molécules capables d'inhiber la formation du complexe protéique en question et de bloquer l'invasion de Plasmodium falciparum dans les globules rouges.

Les Apicomplexes constituent une vaste famille de parasites responsables de nombreuses maladies chez l'homme et chez les animaux: c'est le cas de Plasmodium, parasite responsable du paludisme et de Toxoplasma gondii agent de la toxoplasmose. Le paludisme entraîne la mort de plus d'un million d'individus chaque année. Plus du tiers de la population mondiale y est exposé et le parasite a développé des mécanismes de résistance à la plupart des médicaments disponibles. La toxoplasmose, quant à elle, est placée au premier rang des infections congénitales.
Ces parasites intracellulaires pénètrent à l'intérieur des cellules des organismes qu'ils infectent. Le laboratoire de recherche montpelliérain étudie les mécanismes liés à l'invasion de la cellule-hôte, étape cruciale au développement de l'infection, dont ils recherchent les spécificités afin de développer de nouvelles cibles thérapeutiques. Les résultats de ce projet sont donc potentiellement à l'origine d'applications directes sur le plan médical et vétérinaire.
Source : Host cell invasion by Apicomplexan parasites: Insights from the structure of AMA1 in complex with a RON2 peptide Science, juillet 2011